Кислая фосфатаза, фиолетовая
| Кислая фосфатаза, фиолетовая | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 3.1.3.2 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
Фиолетовые кислые фосфатазы (PAPs, ФКФ) (Шифр КФ 3.1.3.2) представляют собой металлоферменты, которые гидролизуют фосфорные эфиры и ангидриды в кислой среде[1][2]. В окисленной форме ФКФ в растворе имеют пурпурный цвет. Это связано с наличием биядерного центра железа[3] с которым остаток тирозина связан посредством переноса заряда[4]. Этот металлический центр состоит из Fe3+ и M, где M представляет собой Fe3+, Zn2+, Mg2+ или Mn2+. Консервативный Fe3+ стабилизируется в форме трехвалентного железа, тогда как M может подвергаться восстановлению. После обработки мягкими восстановителями ФКФ превращаются в свою ферментативно активную форму розового цвета. Обработка сильными восстановителями диссоциирует ионы металлов и делает фермент бесцветным и неактивным[5].
ФКФ являются высококонсервативными в пределах эукариотических видов, с гомологией аминокислот > 80 % в ФКФ млекопитающих[6] и> 70 % гомологией последовательностей в ФКФ растительного происхождения[7]. Однако анализ последовательности показывает, что существует минимальная гомология между ФКФ растений и млекопитающих (<20 %), за исключением лигирующих металл аминокислотных остатков, которые идентичны[8]. Металлическое ядро ФКФ также различается у растений и млекопитающих. Выделенные и очищенные ФКФ млекопитающих до этого момента состояли исключительно из ионов железа, тогда как у растений металлическое ядро состоит из Fe3+ и либо Zn2+, либо Mn2+. ФКФ также были выделены в грибах, и последовательности ДНК, кодирующие возможные ФКФ, были идентифицированы в прокариотических организмах, таких как Cyanobacteria spp. и Mycobacteria spp[9].
В настоящее время не существует определённой номенклатуры для этой группы ферментов, и существует множество названий. К ним относятся фиолетовая кислая фосфатаза (PAP), утероферрин (Uf), кислая фосфатаза 5 типа (Acp 5) и кислая фосфатаза, устойчивая к тартрату (TRAP, TRACP, TR-AP). Однако в литературе существует консенсус в отношении того, что фиолетовая кислая фосфатаза (PAP) относится к тем, которые обнаруживаются у видов, не являющихся млекопитающими, а устойчивая к тартрату кислая фосфатаза (TRAP) — к фосфатазам, обнаруженным у видов млекопитающих.
Утероферрин, ФКФ селезенки крупного рогатого скота и устойчивая к тартрату кислая фосфатаза относятся к ФКФ млекопитающих, в связи с чем исследования ФКФ, экспрессируемых в различных тканях, разошлись. Последующие исследования доказали, что все эти ферменты — одно и то же[10][11].
Примечания
- ↑ B. C. Antanaitis (1983). Uteroferrin and the purple acid phosphatases. Advances in Inorganic Biochemistry. 5: 111–136. PMID 6382957.
- ↑ David C. Schlosnagle (Декабрь 1974). An iron-containing phosphatase induced by progesterone in the uterine fluids of pigs. Journal of Biological Chemistry. 249 (23): 7574–9. PMID 4373472.
- ↑ Stoichiometry of iron binding by uteroferrin and its relationship to phosphate content. Journal of Biological Chemistry. 259 (4): 2066–2069. Февраль 1984. PMID 6698956.
- ↑ Bruce P. Gaber (Сентябрь 1979). Resonance Raman scattering from uteroferrin, the purple glycoprotein of the porcine uterus. Journal of Biological Chemistry. 254 (17): 8340–8342. PMID 468828.
- ↑ Jussi M. Halleen (Апрель 1998). Studies on the protein tyrosine phosphatase activity of tartrate-resistant acid phosphatase. Archives of Biochemistry and Biophysics. 352 (1): 97–102. doi:10.1006/abbi.1998.0600. PMID 9521821.
- ↑ Deirdre K. Lord (Апрель 1990). Type 5 acid phosphatase. Sequence, expression and chromosomal localization of a differentiation-associated protein of the human macrophage. European Journal of Biochemistry. 189 (2): 287–293. doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15488.x. PMID 2338077.
- ↑ Gerhard Schenk (Октябрь 1999). Binuclear metal centers in plant purple acid phosphatases: Fe-Mn in sweet potato and Fe-Zn in soybean (PDF). Archives of Biochemistry and Biophysics. 370 (2): 183–189. doi:10.1006/abbi.1999.1407. PMID 10510276. Архивировано (PDF) 12 августа 2017. Дата обращения: 26 августа 2021.
- ↑ Thomas Klabunde (Июнь 1995). Structural relationship between the mammalian Fe(III)-Fe(II) and the Fe(III)-Zn(II) plant purple acid phosphatases. FEBS Letters. 367 (1): 56–60. doi:10.1016/0014-5793(95)00536-I. PMID 7601285.
- ↑ Gerhard Schenk (Сентябрь 2000). Purple acid phosphatases from bacteria: similarities to mammalian and plant enzymes (PDF). Gene. 255 (2): 419–424. doi:10.1016/S0378-1119(00)00305-X. PMID 11024303. Архивировано (PDF) 20 июля 2018. Дата обращения: 26 августа 2021.
- ↑ Barbro Ek-Rylander (Декабрь 1991). Cloning, sequence, and developmental expression of a type 5, tartrate-resistant, acid phosphatase of rat bone. Journal of Biological Chemistry. 266 (36): 24684–24689. PMID 1722212.
- ↑ Ping Ling (Апрель 1993). Uteroferrin and intracellular tartrate-resistant acid phosphatases are the products of the same gene. Journal of Biological Chemistry. 268 (10): 6896–6902. PMID 8463220.